Materiale di Studio: Amminoacidi e Proteine

Una proteina è formata da circa 80/100 amminoacidi. Essi tra loro si legano tramite legami di condensazione, partendo da un legame peptidico, fino ad un polipeptide. Ogni amminoacido possiede un gruppo laterale R; in base alle proprietà chimiche di questo gruppo, l'amminoacido viene classificato acido, basico, polare e apolare.
Struttura:

H₂N-CH-COOH + H₂N-CH-COOH --> H₂N-CH-CO-NH-CH-COOH + H₂O
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    R             R'              R        R'


Nelle proteine di tutti gli organismi viventi essi sono all'incirca 20, di cui 8 devono essere assunti tramite alimentazione, poiché il corpo non è in grado di sintetizzarli. Essi sono: leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, valina e istidina.

La proteina, essendo un insieme di catene polipeptidiche, presenta 4 diverse strutture:
                
                  Foglietto Beta:                                                                                                                                      Alfa elica:

1. Struttura primaria: formata da specifiche catene polipeptidiche, essa influenzerà l'organizzazione e il ripiegamento delle altre strutture.
2.   Struttura secondaria: consiste nella conformazione spaziale delle catene, che può essere in due modi: Alfa elica o Foglietto beta. La prima struttura presenta legami idrogeno tra un legame peptidico e il quarto successivo, cioè nel gruppo C=O dell'uno e il gruppo N-H dell'altro, il legame è tra O e H. Questi legami ripetuti per tutto il segmento della proteina comporta un ripiegamento e riavvolgimento come un'elica ad andamento a destrogiro. L'alfa elica è presente nelle alfa cheratine. La struttura a Foglietto (o Lamina) Beta presenta due catene che si affiancano, che possono essere parallele o antiparallele. Queste due, o più, catene sono tenute assieme da legami idrogeno, con disposizioni delle catene R esterne.
3. Struttura terziaria: determina la forma adatta alla funzione della proteina. La sua forma dipende dalle catene laterali R, poiché se esse sono idrofobe, in presenza di acqua, si richiudono verso l'interno, venendo in contatto con altre catene idrofobe R. Quando esse sono apolari, si vengono a creare legami covalenti nel gruppo SH, legami idrogeno, forze di London. Ciò conferisce alla proteina una struttura a gomitolo, detta globulare.
4. Struttura quaternaria: è la struttura formata da più catene polipeptidiche, tenute tra loro grazie a legami non covalenti; ad esempio l'emoglobina che è formata da 4 subunità (catene) uguali a 2 a 2.

Chimica utile nel quotidiano.

Obbiettivi:
Pulire l'argento con un trasferimento di elettroni.

Prerequisiti:
L'alluminio cede molto facilmente elettroni ad altri metalli. Ciò si può sfruttare per pulire l'argento ossidato, la cui patina è formata da ossidi e solfuri, dove è presente lo ione Ag+.

Materiali:

• Oggetto di argento ossidato
• Fogli d'alluminio (carta argentata)
• Vaschetta
• Acqua calda
• Sale da cucina

Procedimento:

Prendi un oggetto di argento ossidato, avvolgilo in un foglio di alluminio, immergilo in una vaschetta con acqua calda e sale da cucina. Lasciare l'oggetto nella vasca per circa 30 min. Prendere l'oggetto e levare il foglio di alluminio, l'oggetto è pulito (a volte si può sentire odore di uova marce).

Conclusione:

Gli atomi di alluminio sono diventati cationi Al 3+, mentre i cationi Ag+ sono diventati atomi neutri Ag. L'odore di uova marce è dovuto alla formazione di solfuro di idrogeno, derivato dai solfuri della patina ossidata.